KS-V Peptide heeft peptiden en eiwitten geleverd aan meer dan 1000 academische klanten en 100 industriële klanten uit meer dan 30 landen.Wij zijn vastbesloten innovatie te bevorderen om onderzoek en ontwikkeling van geneesmiddelen te ondersteunen.Bij KS-V Peptide zijn we verheugd om samen te werken met klanten over de hele wereld om innovatieve partnerschappen te creëren.

Beide biomoleculengroepen bestaan uit aminozuurketens, met als enige verschil de lengte: peptiden bevatten van twee (dipeptiden) tot ongeveer 50 (polypeptiden) aminozuurresiduen,terwijl eiwitten polypeptiden zijn die zich verder uitstrekken dan die grootte.

Peptiden worden geproduceerd door alle levende wezens en hebben een breed scala aan identiteiten en functies, afhankelijk van hun aminozuur samenstelling, waaronder:

• Antibiotica/schimmelwerende middelen
• Vergiftiging
• Oncologische
• Immuun-/ontstekingsfactoren
• Neurochemisch
• Endocrine
• Cardiovasculaire
• Gastro-intestinale
• Nier
• Respiratorische

Naast de vele andere rollen die peptiden spelen in deze systemen, zijn ze geïdentificeerd als agenten van intercellulaire communicatie.gescheiden peptiden worden opgenomen door de membranen van ontvangende cellen waar ze informatie overbrengen over de fysiochemische toestand van hun oorsprong cellenVeel van deze signaalpeptiden kunnen in hetzelfde organisme bestaan; in het volledig ge sequenceerde genoom van de bloeiende plant Arabidopsis thaliana bijvoorbeeld, kan een aantal van deze peptiden in een ander organisme voorkomen.Meer dan 1000 potentiële signaalpeptiden zijn geïdentificeerdDe meeste zijn nog niet gekarakteriseerd.

Eiwitten zijn polypeptiden die lang en complex genoeg zijn om gevouwen driedimensionale structuren te vormen en meer geavanceerde functies uit te voeren dan kortere peptiden.lipiden en nucleïnezuren, worden eiwitten aangeduid als macromoleculaire biomoleculen ∙ stoffen die essentieel zijn voor een of meer fundamentele biologische processen.

Net als hun kleinere peptide tegenhangers vervullen eiwitten een breed scala aan functies die afhankelijk zijn van hun aminozuurvolgorde en -structuur.Het begrijpen van de structuur van eiwitten is essentieel om te begrijpen hoe ze zo'n verscheidenheid aan taken kunnen uitvoeren, van het vormen van de flagellen die door zwemende bacteriën worden gebruikt tot het reguleren van de bloedsuikerspiegel bij zoogdieren.

De eiwitstructuur wordt op vier niveaus gedefinieerd:

• Primaire structuur is de aminozuurvolgorde van een eiwit van begin tot eind (N-eind tot C-eind)
• Secundaire structuur ontstaat wanneer aminozuren langs de keten met elkaar wisselen om de keten in niet-lineaire vormen te buigen of te vouwen (zoals de α-helix en de β-geplete plaat)
• De tertiaire structuur van een eiwit is het resultaat van interacties tussen de R-groepen die aan een aminozuurketen zijn gehecht (zoals ionenbindingen, waterstofbindingen, disulfidebruggen en hydrofobische interacties)
• Quaternarische structuur geldt voor eiwitten met meerdere polypeptide ketens, of subeenheden, die samenkomen om een enkel eiwit te vormen (zoals hemoglobine, gemaakt van vier afzonderlijke subeenheden)